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Susceptibilidad a insecticidas y actividad enzimática de Cydia pomonella L. (Lepidoptera: Tortricidae) proveniente de tres huertos de manzano de la Región del Maule, Chile Reyes, Maritza; Bouvier, Jean Charles; Boivin, Thomas; Fuentes-Contreras, Eduardo & Sauphanor, Benoît Resumen Cydia pomonella L., la principal plaga de pomáceas y nogales en Chile, ha sido controlada casi exclusivamente con aplicaciones de insecticidas organofosforados. Sin embargo, durante las últimas temporadas se han observado crecientes niveles de frutos dañados a cosecha. Dado que esta plaga ha desarrollado resistencia a insecticidas en varios países, se evaluó la susceptibilidad a dosis diagnóstico de azinfos metil y tebufenozide de larvas diapausantes provenientes de tres huertos de manzano de la Región del Maule y una cepa susceptible de referencia (S); además de la actividad de enzimas detoxificadoras en adultos emergidos de las mismas Tanto la actividad de oxidasas de función múltiple (OFM) como de glutation-S-transferasas (GST) se evaluó a través de fluorimetría, mientras la de esterasas (EST) se determinó por absorbancia. La mortalidad larvaria frente a azinfos metil fue significativamente menor para Molina y Teno (30 y 85,4%, respectivamente) que para la cepa S (95,3%). Para tebufenozide la mortalidad larvaria fue significativamente menor en Molina (35,31%) que en la cepa S (88,6%). La actividad de GST fue significativamente mayor en dos de los tres huertos analizados (Teno = 13.679 unidades de fluorescencia insecto-1 y Molina =13.096 unidades de fluorescencia insecto-1). Similarmente, la actividad de OFM fue significativamente mayor en los mismos huertos, con valores 25,08 y 17,95 picogramos (pg) de 7OH insecto-1 min.-1 para Molina y Teno, respectivamente. La cepa S presentó una actividad de EST significativamente mayor que la de las otras poblaciones, la cual parece no estar relacionada con la menor susceptibilidad a los insecticidas evaluados. Palabras-clave polilla de la manzana, azinfos metil, tebufenozide, enzimas detoxificadoras, oxidasas de función múltiple, glutation-S-transferasas.

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Insecticide susceptibility and enzymatic activity of Cydia pomonella L. (Lepidoptera: Tortricidae) from three apple orchards of Maule Region, Chile Reyes, Maritza; Bouvier, Jean Charles; Boivin, Thomas; Fuentes-Contreras, Eduardo & Sauphanor, Benoît Abstract Cydia pomonella L., the major pest of pome fruits and walnuts in Chile, has been controlled almost exclusively with applications of organophosphates insecticides. However, during the last few seasons, increasing levels of fruit damage at harvest have been observed. Given that this insect has evolved insecticide resistance in several countries, the susceptibility to diagnostic dosages of azinphos methyl and tebufenozide were evaluated on diapausing larvae in populations from three apple orchards in Maule Region and one susceptible laboratory strain (S); as well as the activity of detoxifying enzymes on adults emerging from the aforementioned. Both mixed function oxidases (OFM) and glutathione-S-tranferases (GST) activities were evaluated by fluorometry, while esterase activity (EST) was determined by absorption. Larval mortality for azinphosmethyl was significantly lower in the populations from Molina and Teno (30 and 85.4%, respectively) than in the susceptible laboratory strain (95.3%). For tebufenozide larval mortality was significantly lower in the Molina strain (35.1%) than the S strain (88.6%). GST activity was statistically higher in two of the three analyzed orchards (13,679 fluorescence insect-1 units in Teno, and 13,096 fluorescence insect-1 units in Molina). Similarly, OFM activity was significantly higher in the same orchards, with values of 25.08 and 17.95 picograms (pg) of 7OH insect-1 min1 in Molina and Teno, respectively. The S strain had significantly higher EST activity in relation to the other populations, which seems to be unrelated with lower susceptibility to the insecticides evaluated. Keywords Codling moth, azinphosmethyl, tebufenozide, detoxifying enzymes, mixed function oxidases, glutathione-S-tranferases

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