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Factores que afectan la actividad de las proteasas dependientes del calcio y su relación con el proceso de ablandamiento de la carne Uzcátegui-Bracho, S. & Jerez-Timaure, N. Abstract The endogenous calpain system plays a major role in regulating proteolysis of muscle proteins under postmortem conditions. The substrates of calpains like desmin, synemin, talin and vinculin form the citoskeletal framework of the muscle cell. The calpain system is composed of several isoforms of calciumdependent cysteine proteases and their specific competitive inhibitor, calpastatin. The two best-characterized isoforms of calpains are -calpain and m-calpain, which both degrade the same specific set of myofibrillar and cytoskeletal proteins as muscle is converted into meat. Alterations in pH and/or ionic strengths may cause conformational changes that allow an increase in the hydrophobicity and aggregation of the enzyme. Likewise, pH/ ionic strengths may alter the conformation of the substrate and make them less susceptible to cleavage by -calpain. The pH optimal of the calpainas is 7.0, nevertheless, at lower pH, the enzymes show catalytic activity. Investigations about this topic are abundant but results are very controversial. Temperatures of refrigeration also play a key rol in the autolysis of the calpains and calpastatin. Recently, experimental evidence shows that proteolysis of key cytoskeletal proteins such as the intermediate filament protein, desmin may be related also to drip loss or water holding capacity. Keywords Beef, calpains, tenderness, pH, water-holding capacity

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Uzcátegui-Bracho, S. & Jerez-Timaure, N. Resumen El sistema endógeno de las calpainas juega un importante rol en la regulación de la proteólisis de las proteínas musculares en condiciones postmortales. Los sustratos de estas proteasas, desmina, sinemina, talina y vinculina, forman parte del cito esqueleto de las células musculares. El sistema de las calpainas está compuesto por varias isoformas de proteasas cisteina dependientes de calcio y su inhibidor competitivo específico la calpastatina. Las dos isoformas de calpainas bien caracterizadas y asociadas con el desarrollo de la terneza en la carne son la -calpaina y la m-calpaina. Los cambios de pH y fuerza iónica pueden alterar la conformación de los sustratos haciéndolos menos susceptibles a la acción de estas enzimas. La relación pH terneza de la carne ha sido ampliamente debatida y contradictoria en sus resultados. La temperatura de refrigeración también son determinantes en la actividad de las calpainas y de la calpastatina. Existen evidencias experimentales que soportan la idea de que la reducción de la degradación de la desmina esta asociada con el incremento de perdida de agua o capacidad de retención de agua. Palabras-clave Carne, calpainas, terneza, pH, capacidad de retención de agua.

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